Allosterische Enzyme

Allosterische Enzyme sind dadurch gekennzeichnet, dass sie neben ihrem katalytischen (aktiven) Zentrum, weitere Bindungsstellen besitzen, deren Besetzung zu einer Veränderung der Enzymaktivität führt.

Allosterische Enzyme bestehen immer aus mehreren Untereinheiten, wobei jede der Untereinheiten ein eigenes aktives Zentrum aufweist.
Meist sind 4 bis 8 Untereinheiten zu einem Enzym verbunden, wobei die einzelnen Untereinheiten meist mehr als zwei unterschiedliche Raumstrukturen einnehmen können.
Als sogenannten kooperativen Effekt bezeichnet man das Phänomen, dass nachdem ein Substratmolekül an ein aktives Zentrum gekuppelt hat, sich die Raumstruktur des gesamten Enzyms verändert.
Trägt man die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration in ein Koordinatensystem ein, so ergibt sich ein sigmoider Kurvenverlauf.

Dabei ist zu bemerken, dass in der Zelle nur Substratkonzentrationen bis in den Beginn der exponentiellen Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit auftreten. Hier führt dann allerdings bereits eine geringe Zunahme der Substratkonzentration zu einem deutlichen Anstieg der Umsetzungsgeschwindigkeit.
Regulatorische Enzyme spielen eine Schlüsselrolle bei der Regulation vieler biochemischer Prozesse in der Zelle.
Spezielle Effektoren binden dabei an besondere regulatorische Zentren des Enzyms. Auch hierbei treten kooperative Effekte auf.
Meist handelt es sich bei diesen Effektoren um Inhibitoren, aber auch Aktivatoren sind möglich.