Michaelis-Menten-Enzyme

Bezeichnung für nicht allosterische Enzyme, deren Reaktionskinetik mit Hilfe des Modells von Michaelis und Menten beschrieben werden kann.

Charakteristischer Wert des Michaelis-Menten-Modells ist die sogenannte Michaelis-Menten-Konstante, abgekürzt als K_M,
Die Michaelis-Menten-Konstante stellt ein Maß für die Affinität des Enzyms zu einem bestimmten Substrat dar:
- Eine hoher K_M-Wert folgt aus einer flachen Sättigungskurve, entspricht also einer niedrigen Affinität des Enzyms zu seinem Substrat.
- Umgekehrt bedeutet ein niedriger K_M-Wert eine hohe Substrataffinität und eine steile Sättigungskurve.
Die meisten Enzyme weisen Werte im Bereich von 10^-3 bis 10^-5 mol/l auf.
Trägt man die Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration auf, so erhält man folgendes Diagramm:

Wie man sieht, entspricht der K_M-Wert der Substratkonzentration, bei der die halbe maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird. Allerdings wird die maximale Reaktionsgeschwindigkeit V_max erst im Unendlichen erreicht.
Um dennoch 1/2 V_max und K_M bestimmen zu können, kann man z.B. eine doppeltreziproke Darstellung wählen - das Lineweaver-Burk-Diagramm:

Kompetitive Hemmung
- Die kompetitive Hemmung bewirkt keine Veränderung von V_max, verringert jedoch K_M.
Nicht kompetitive Hemmung
- Bei der nicht kompetitiven Hemmung ergibt sich eine Verringerung von V_max, K_M bleibt jedoch unverändert.