Antikörper (Immunglobuline)

Aufbau / Bemerkungen

• Antikörper, auch als Immunglobuline bezeichnet, bestehen chemisch aus mindestens vier Polypeptidketten: 
  • zwei identischen H-Ketten (heavy = schwer) und 
  • zwei identischen L-Ketten (light = leicht).
• Die Ketten sind untereinander mit Disulfidbrücken verbunden und weisen insgesamt die Form eines Y auf.
• Es gibt fünf unterschiedliche H-Ketten, nach denen die Immunglobuline in die entsprechenden Klassen unterteilt werden (γ -, m -, a -, e - und d - Ketten) sowie zwei verschiedene L-Ketten (κ- und λ-Ketten), die in allen fünf Klassen der Immunglobuline vorkommen.
• Mit Hilfe bestimmter Enzyme kann man Immunglobuline aufspalten, es entstehen dabei zwei F_ab-Fragmente (antigenbindend) und das immunologisch nichtspezifische F_c-Stück. 
• Das F_ab-Fragment wird auch als Paratop bezeichnet.
• Die antigenspezifischen Bindungsstellen befinden sich am äußeren Ende der beiden F_ab-Fragmente und sind auf dem Bild dunkel abgesetzt:

• Ein Immunglobulin hat üblicherweise zwei F_ab-Fragmente mit zwei identischen Antigenbindungsstellen, es ist bivalent und kann daher zwei identische antigene Strukturen binden.
• Die antigenspezifischen Bindungsstellen bestehen aus variablen Aminosäuresequenzen, weshalb sie auch als V-Region bezeichnet werden. 
• Im Organismus können praktisch gegen jedes Antigen ein spezifischer Antikörper gebaut werden.
• Das F_c-Stück eines Immunglobulins ist unveränderlich, es gehört mit den F_ab-Stücken zur sogenannten C-Region.
• Am F_c-Teil können keine Antigene gebunden werden, dennoch ist dieses Endstück von großer Bedeutung: Es ist die Bindungsstelle für humorale Faktoren und Zellmembranen, so z.B. für die erste Komplementkomponente oder für Makrophagen.

Klassen

• Den verschiedenen H-Ketten entsprechend, werden fünf Klassen von Immunglobulinen eingeteilt:
  • IgA
  • IgD
  • IgE
  • IgG
  • IgM

• Siehe auch:
  • Aufgaben der Immunglobuline
  • Primär- und Sekundärreaktion bei Antigenkontakt