β-Faltblatt

Zu den β-Faltblattstrukturen werden zwei fast gestreckte Konformationen der Sekundärstruktur gerechnet, in denen die Peptidebenen wie auf einem regelmäßig gefalteten Blatt Papier angeordnet sind.
Wasserstoffbrücken können sich hier nur zwischen benachbarten Ketten (Strängen) ausbilden.
Verlaufen die beteiligten Stränge in entgegengesetzte Richtungen, so spricht man von einem antiparallelen Faltblatt (β_a), verlaufen sie gleichsinnig, handelt es sich um ein paralleles Faltblatt (β_p).
In beiden Fällen liegen die α-C-Atome an den "Faltkanten" der Struktur, die Seitenketten ragen abwechselnd nach oben und unten aus der Struktur heraus.
Die antiparallele Anordnung der Stränge zueinander ist die energetisch günstigere, da hier die stabilisierenden Wasserstoffbrücken nahezu linear sind.
In ausgedehnten Faltblättern verlaufen die einzelnen Stränge meist nicht parallel, sondern sind gegeneinander verdreht, was meist über β-Schleifen geschieht.
Die einzelnen Stränge der β-Faltblattstrukturen werden in Moleküldarstellungen als Pfeile symbolisiert, wobei die Spitze in Richtung des C-Terminus zeigt.

antiparalleles β-Faltblatt paralleles β-Faltblatt