α-Helix

Die häufigste Sekundärstruktur ist die rechtsgängige α-Helix (α_R), die spiegelsymmetrische linksgängige α-Helix (α_L) kommt in der Natur nur sehr selten vor.
In der α-Helix ist die Peptidkette schraubenförmig gewunden, wobei auf jede Umdrehung der Schraube 3,6 Aminosäuren entfallen.
Die Ganghöhe der Schraube beträgt 0,54 nm.
Die α-Helix wird durch fast lineare Wasserstoffbrücken zwischen den NH- und den CO-Gruppen von jeweils um 4 Positionen in der Aminosäuresequenz voneinander entfernten Peptidbindungen stabilisiert.
Die Seitenketten der Aminosäuren ragen nach außen.
Unpolare oder amphiphile α-Helices mit 5 - 7 Windungen dienen häufig als Verankerung der Proteine in Biomembranen.