Aminosäuren

Synonym

  • α-Aminocarbonsäuren

Übersicht

Physiologie

Bemerkungen

  • Insgesamt gibt es über 200 verschiedene Aminosäuren, proteinogen für den Menschen sind jedoch nur 20, allesamt in der l-Form.
  • Die meisten dieser 20 Aminosäuren kann der Mensch selbst synthetisieren, einige müssen jedoch mit der Nahrung aufgenommen werden. Diese Aminosäuren bezeichnet man als essentielle Aminosäuren. Es sind:
  • Die Aminosäure Histidin ist nur für Säuglinge essentiell. Hier findet man z.T. auch noch Cystein und Tyrosin als essentielle Aminosäuren aufgelistet.
  • Außerdem gibt es sogenannte semiessentielle Aminosäuren, die nur unter bestimmten Stoffwechselbedingungen mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Es sind:

Proteinogene Aminosäuren

  • Die 20 proteinogenen l-Aminosäuren des Menschen in alphabetischer Übersicht. Die Darstellung erfolgt, mit Ausnahme des Prolins, gemäß Fischer-Projektion:
Alanin
Ala
A		   Arginin(3)
Arg
R		   Asparagin
Asn
N		   Asparaginsäure
Asp
D		   Cystein
Cys
C
Glutamin
Gln
Q		 Glutaminsäure
Glu
E		 Glycin
Gly
G		 Histidin(2)
His
H		 Isoleucin(1)
Ile
I
Leucin(1)
Leu
L		 Lysin(3)
Lys
K		 Methionin(1)
Met
M		 Phenylalanin(1)
Phe
F		 Prolin
Pro
P
Serin
Ser
S		 Threonin(1)
Thr
T		 Tryptophan(1)
Trp
W		 Tyrosin
Tyr
Y		 Valin(1)
Val
V

(1) : essentiell
(2) : essentiell für den Säugling
(3) : semiessentiell

Einbuchstaben-Abkürzung

  • Die proteinogenen Aminosäuren werden in Proteinsequenzen mit ihren Einbuchstaben-Abkürzungen bezeichnet. Die folgende Liste gibt diese alphabetisch sortiert wider:
Buchstabe Aminosäure
A Alanin
C Cystein
D Asparaginsäure
E Glutaminsäure
F Phenylalanin
G Glycin
H Histidin
I Isoleucin
K Lysin
L Leucin
M Methionin
N Asparagin
P Prolin
Q Glutamin
R Arginin
S Serin
T Threonin
V Valin
W Tryptophan
Y Tyrosin

Chemie

Grundstruktur

        

  • Die formelle Grundstruktur der α-Aminocarbonsäuren entspricht der linken der oben abgebildeten Formen.
  • In wässriger Lösung liegen sie jedoch vielmehr in der rechts dargestellten tautomeren Form vor.

Bemerkungen

  • Die zwitterionische Struktur der Aminosäuren führt zur Bildung eines "inneren Salzes". Sie ähneln daher in manchen ihrer Eigenschaften den Ionenverbindungen recht deutlich: Meist sind sie gut wasserlöslich, besitzen relativ hohe Schmelzpunkte und lassen sich nicht unzersetzt destillieren.
  • Ebenfalls aufgrund ihrer zwitterionischen Struktur wirken Aminosäuren als Puffersubstanzen. 
  • Aufgrund ihrer Ladung wandern Aminosäuren in saurer Lösung (in der sie als Kationen vorliegen) im elektrischen Feld zur Kathode (negativer Pol). In alkalischer Lösung liegen sie hingegen als Anionen vor und wandern daher zu Anode (positiver Pol).
  • Dazwischen liegt ein pH-Wert, bei dem die Aminosäure nach außen elektrisch neutral ist, also dementsprechend auch keine Wanderung im elektrischen Feld stattfindet. 
    • Dieser pH-Wert wird als isoelektrischer Punkt (IEP) bezeichnet. Er ist für die einzelne Aminosäure charakteristisch.
      • Aminosäuren mit zusätzlichen sauren oder basischen Gruppe in ihren Seitenketten verhalten sich prinzipiell gleich.
      • Zusätzliche saure Funktionen verschieben den IEP zu niedrigeren, zusätzliche basische zu höheren pH-Werten.

Darstellung

Analytik

Bemerkungen

  • Die aromatischen Aminosäuren Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin zeigen bei Anregung mit UV-Licht eine Fluoreszenz (ebenfalls im UV-Bereich). Proteine, die eine dieser Aminosäuren enthalten, weisen somit bereits natürlich einen Fluoreszenzmarker auf, der sich analytisch verwerten lässt.

Identität

Bemerkungen

  • Die folgenden Angaben zur Analytik beziehen sich auf α-Aminosäuren.

Identitätsreaktionen

 

www.BDsoft.de
pharm@zie
-
Bücher zum Thema Pharmazie bei Amazon