Insulin-Rezeptor

Der Insulin-Rezeptor wird zu den Liganden-gesteuerten Enzymen gezählt, unterscheidet sich jedoch in seinem Aufbau etwas von diesen.
So bestehen seine beiden Hälften aus jeweils zwei Proteinen, nicht wie sonst nur aus einer.
Bindet Insulin an die extrazelluläre Liganden-Bindungsstelle zweier solcher Dimere, so werden diese räumlich so nahe zusammen gebracht, dass im Inneren das aktive Zentrum entsteht und die Tyrosinkinase-Aktivität "angeschaltet" wird.
Diese führt zur Autophosphorylierung des Rezeptors sowie anderer Enzyme, besonders von IRS-1 (Insulin-Rezeptor-Substrat 1) und IRS-2.
Von diesem gehen drei Signaltransduktionswege aus:
- Über eine Aktivierung der PI₃-Kinase wird die Translokation von GLUT4 in die Zellmembran ausgelöst.
- Über GRB-2 und die MAP-Kinase wird ein mitogenes Signal erzeugt sowie die Transkription bestimmter Gene gesteigert.
- Über andere Signalvermittler werden wird die Transkription weiterer Gene gesteigert.