Bone Morphogenetic Protein 2 (BMP-2)

Zur BMP-Familie gehörender Wachstumsfaktor, mit starker osteoinduktiver Wirkung.

BMP-2 ist ein aus 114 Aminosäureresten bestehendes Zytokin, das zur gleichen Subfamilie wie BMP-4 zählt.
Der für Vertreter der TGF-β-Superfamilie charakteristische Cystin-Knoten wird bei BMP-2 wie folgt gebildet:
- Die Disulfidbrücken Cys⁴³-Cys¹¹¹ sowie Cys⁴⁷-Cys¹¹³ sorgen für die Ausbildung des Rings und die Bindung Cys¹⁴-Cys⁷⁹ geht dann durch diesen Ring hindurch und bildet so den fertigen Knoten.
BMP-2 liegt physiologisch als Homodimer (dann also 228 Aminosäuren) vor, bei dem die beiden BMP-2-Untereinheiten antiparallel zueinander orientiert sind und über eine Disulfidbrücke zwischen den Cysteinresten an Position 78 kovalent miteinander verbunden sind.
An der Oberfläche des Proteins finden sich zahlreiche hydrophobe Aminosäureseitenketten, ein hydrophober Kern fehlt hingegen.
In der Kontaktregion zwischen den beiden Monomeren befinden sich relativ viele polare bzw. geladene Aminosäurereste, die so im Dimer nach außen abgeschirmt sind.
- Die Hydrophobizität des Dimers ist daher im Vergleich zu den Monomeren deutlich erhöht.
Als charakteristisches Strukturmerkmal von BMP-2 sind stark verdrehte, antiparallele β-Faltblätter. Daneben kommt jedoch auch eine α-Helix im Molekül vor.
Die Bindung an Heparin wird durch den N-Terminus vermittelt.