RGD-Sequenz

Biologie

Kurze Peptidsequenz bestehend aus den Aminosäuren Arginin, Glycin und Asparaginsäure (Einbuchstabencodes: RGD), die die Anlagerung von Zellen auf mit dieser Sequenz ausgestatteten Oberflächen fördert.

Die RGD-Sequenz findet sich im Organismus besonders in Proteinen der extrazellulären Matrix, so z.B. im Fibronektin und im Vitronektin.
Zellen können nun mit Hilfe bestimmter, als Integrine bezeichneter, Rezeptoren auf ihrer Oberfläche an diese RGD-Sequenzen binden.
Da die natürlichen RGD-Sequenzen Bestandteil größerer Proteine sind, können Sie je nach Protein unterschiedliche Konformationen aufweisen.
Dies ermöglicht - in Verbindung mit den verschiedenen Subtypen der Integrine - eine Zellspezifität trotz gleicher Aminosäuresequenz.
Die RGD-vermittelte Zelladhäsion dient im Organismus nicht nur der Anlagerung und mechanischen Verankerung von Zellen an der extrazellulären Matrix, sondern generiert auch weitere Zellantworten wie die Ausbildung fokaler Adhäsionskomplexe, die Polarisierung der Zelle, gibt Überlebenssignale etc.

Nicht-immobilisierte RGD-Peptide sowie ihre nicht-peptidischen Analoga werden derzeit als Mittel gegen tumorinduzierte Neoangiogenese oder unerwünschte Blutgerinnung erprobt.
Dabei werden Substanzen eingesetzt, die spezifisch an bestimmte Integrin-Subtypenbinden. Ein Beispiel für eine solche Substanz ist Cilengitide.

Im Rahmen des Tissue Engineering kommen Beschichtungen aus RGD-Sequenzen zum Einsatz, um die Integration der Implantate in den Körper zu verbessern.
Dabei ist es von Vorteil, dass die RGD-Sequenz nicht nur sehr kurz und damit für ein Protein relativ stabil ist, sondern auch universell im Organismus vorhanden, so dass sie auf praktisch alle Implantate mit praktisch gleichem Erfolg aufgebracht werden kann.