Chaperone

Definition

Bemerkungen

  • Chaperone binden noch während der Proteinbiosynthese an die noch nicht aufgefaltete Proteinkette.
  • Dabei zeigen sie eine besondere Affinität zu exponierten hydrophoben Bereichen.
  • Sie unterstützen den Faltungsprozess durch Verhinderung ungewünschter Interaktionen, z.B. mit anderen Proteinen.
  • Die Interaktion der Chaperone mit dem zu faltenden neuen Protein ist energieabhängig. Zu seiner Abspaltung wird ATP benötigt, das zu ADP und anorganischem Phosphat hydrolysiert wird.
  • Das wichtigste Chaperon im Lumen des rauen endoplasmatischen Retikulums ist BiP ("binding protein").
  • Allgemein lassen sich Chaperone drei großen Familien zuordnen, die auch als Hitzeschockproteine (hsp) bezeichnet werden, da manche bei erhöhten Temperaturen und anderen Formen von Stress zum Schutz anderer Proteine vermehrt in der Zelle gebildet werden:
    • hsp60-Proteine
      • hsp60-Proteine umschließen neugebildete Proteine wie ein Fass und schirmen sie so gegenüber äußeren Einflüssen weitestgehend ab.
      • Dies ermöglicht die Auffaltung in die richtige Struktur in geschützter Umgebung.
    • hsp70-Proteine
      • hsp70-Proteine binden während der Entstehungsphase an Proteine.
      • Einige fördern Faltungsvorgänge durch Schutz vor "unerlaubten Kontakten" der Proteinkette mit sich selbst, andere sind am Proteinimport in Mitochondrien beteiligt.
    • hsp90-Proteine
  • Die Chaperone werden erst abgespalten, wenn die Ausbildung der Sekundär- und Tertiärstruktur abgeschlossen ist.
 

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