Tertiärstruktur

Die biologische Funktion von Proteinen ist maßgeblich von ihrer Raumstruktur abhängig, so zeigen Enzyme nur in ihrer korrekten Tertiärstruktur katalytische Aktivität.
Die Tertiärstruktur ergibt sich als Summe der Sekundärstrukturen, wobei sowohl geordnete, als auch ungeordnete Bereiche auftreten.
Beteiligt an der Ausbildung der Tertiärstruktur sind v.a. nicht kovalente Bindungen wie:
- Wasserstoffbrücken
  - v.a. im Peptidgrundgerüst, also zwischen den Peptidgruppen
- Ionenbeziehungen
  - elektrostatische Wechselwirkungen zwischen geladenen Gruppen, z.B. zwischen Asparaginsäure und Lysin
- Hydrophobe Wechselwirkungen
  - z.B. zwischen Valin und Isoleucin
- Van-der-Waals-Kräfte
Kovalente Bindungen spielen in Form von Disulfidbrücken zwischen Cystein-Resten ebenfalls eine Rolle.
Zur Aufklärung der Tertiärstruktur von Proteinen bedient man sich der Protein-Kristallographie, ein Verfahren, das auf der Beugung von Röntgenstrahlen an hoch geordneten Proteinkristallen beruht.