Hämoglobin
Übersicht
Physiologie
Definition
- Hämoglobin ist der rote Blutfarbstoff und der Träger für Sauerstoff in Erythrozyten.
Bildung, Vorkommen
- Etwa 30 % des Zellinhaltes der Erythrozyten bestehen aus Hämoglobin.
Funktionen, Wirkungen
Allgemeines
- Hämoglobin dient vor allem dem Sauerstofftransport von der Lunge zu den Geweben sowie dem Kohlendioxidtransport von den Geweben zur Lunge.
- Es besitzt außerdem eine Pufferfunktion.
- Der Hämoglobingehalt beträgt beim Mann etwa 130 - 160 g/l Blut, bei der Frau ist er etwas geringer.
Hämoglobin-Sauerstoff-Bindung
- Der weitaus größte Teil des mit dem Blut transportierten Sauerstoffs ist durch koordinative Anlagerung an das zweiwertige Eisen der Hämgruppe gebunden.
- Aus Hämoglobin entsteht dadurch Oxyhämoglobin.
- Wegen des tetrameren Molekülaufbaus kann 1 mol Hämoglobin maximal 4 mol O2 binden.
- Dabei bestimmen die jeweiligen Konzentrationen des gelösten O2 sowie die O2-Affinität zum Hämoglobin, welcher Anteil des Hämoglobins als Oxyhämoglobin vorliegt (O2-Sättigung).
- Da die Konzentration des gelösten O2 dem jeweiligen O2-Partialdruck proportional ist, besteht auch eine Abhängigkeit der O2-Sättigung des Hämoglobins vom O2-Partialdruck.
- Stellt man diesen Zusammenhang graphisch dar, erhält man die O2-Bindungskurve, die einen S-förmigen Verlauf aufweist.
- Dieser Verlauf der O2-Bindungskurve ist für den Organismus
sehr vorteilhaft.
- So kommt es beispielsweise durch den flachen Endteil der O2-Bindungskurve bei einer Reduktion des arteriellen O2-Partialdrucks infolge einer Lungenfunktionsstörung nur zu einer geringen Abnahme der O2-Sättigung.
- Für die Sauerstoffabgabe im Gewebe erweist sich der steile Verlauf der O2-Bindungskurve im Mittelteil als besonders günstig: In den Geweben kann dadurch ohne größere Schwankungen des O2-Partialdruckes die Sauerstoffabgabe dem wechselnden Bedarf angepasst werden.
- Die Affinität des O2 zum Hämoglobin wird von einer Reihe von
Faktoren beeinflusst, insbesondere von dem pH-Wert, dem CO2-Partialdruck,
der intraerythrozytären 2,3-Diphosphoglycerat-Konzentration sowie von der
Temperatur.
- Eine Erniedrigung des pH-Wertes, Erhöhung des CO2-Partialdruckes, Steigerung der 2,3-Diphosphoglycerat-Konzentration oder Temperaturerhöhung bewirken eine Affinitätsabnahme des Sauerstoffs zum Hämoglobin (Rechtsverschiebung der O2-Bindungs-kurve).
- Umgekehrt verursachen eine Erhöhung des pH-Wertes oder eine Erniedrigung des CO2-Partialdruckes sowie Temperaturerniedrigung eine Affinitätszunahme (Linksverschiebung der O2-Bindungskurve).
Hämoglobin-Kohlendioxid-Bindung
- Kohlendioxid liegt bei seinem Transport vom Gewebe zur Lunge in physikalisch gelöster und chemisch gebundener Form im Blut vor.
- Die reversible chemische Bindung erfolgt dabei überwiegend als Hydrogencarbonat in den Erythrozyten und im Plasma sowie in geringerem Maße durch Anlagerung von CO2 an freie Aminogruppen des Hämoglobins, wobei als Reaktionsprodukt Carbamino-Hämoglobin entsteht:
Hb-NH2 + CO2
Hb-NHCOO- + H+
Chemie
Molekulargewicht
- ca. 64.500
Aufbau
- Hämoglobin ist ein nahezu kugelförmiges Chromoprotein, das aus vier Polypeptidketten mit je einer Farbstoffkomponente, die als Häm bezeichnet wird, besteht.
- Im Erwachsenenhämoglobin (HbA) liegen zwei α-Polypeptidketten mit je 141 Aminosäuren und zwei β-Polypeptidketten mit je 146 Aminosäuren in symmetrischer Anordnung vor.
- Fetales Hämoglobin (HbF) unterscheidet sich von HbA dadurch, dass anstelle der β-Ketten γ-Ketten mit einer teilweise anderen Aminosäurensequenz eingebaut sind.
- Die Hämkomponente enthält ein Protoporphyringerüst mit zweiwertigem
Eisen (Fe2+) als Zentralatom.
- Das Protoporphyringerüst besteht aus vier Pyrrol-Ringen, die über Methinbrücken miteinander verbunden sind und verschiedene Seitenketten tragen.