Trypsin

Synonyme

  • Serinprotease
  • Tryptase

Übersicht


Medizin

Typ

Indikationen

  • Substitution von körpereigenem Trypsin

Physiologie

Typ

Bildung, Vorkommen

  • Trypsin ist ein Verdauungsenzym, das im Saft des Pankreas (Pankreatin) vorkommt.
  • Es wird zusammen mit der Protease Chymotrypsin und einer Carboxypeptidase sezerniert.
    • Manchmal wird auch dieses gesamte eiweißspaltende Enzymsystem unter dem Namen Trypsin zusammengefasst.
  • Trypsin wird zunächst in inaktiver Form, als sogenanntes Trypsinogen, von der Bauchspeicheldrüse in den Dünndarm abgegeben.
  • In Gegenwart von Ca2+-Ionen wird dort durch die Enterokinase ein Hexapeptid von Trypsinogen abgespalten und man erhält das aktive Trypsin.

Funktionen, Wirkungen

  • Trypsin ist eine Protease (Endopeptidase), d.h. es spaltet Proteine in Oligopeptide.
  • Dabei spaltet Trypsin spezifisch nach den Aminosäuren Arginin und Lysin direkt in der Primärstruktur der Proteine.
  • Das pH-Optimum von Trypsin liegt bei ca. pH 8. Seine höchste Stabilität zeigt es bei pH 3, wo es allerdings inaktiv ist.
  • Trypsin kann auch bei der Freisetzung der Kinine mitwirken.

Chemie

Strukturformel

 

Summenformel

 

Molekülmasse

  • 22.900

IUPAC

CAS-Nummer

  • 9002-07-7

Eigenschaften

  • Weißes bis fast weißes, kristallines oder amorphes (dann hygroskopisches) Pulver.
  • Wenig löslich in Wasser.
  • Die Enzymaktivität beträgt mindestens 0,5 mkat/mg.
 

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