Trypsin
Synonyme
Übersicht
Medizin
Typ
Indikationen
- Substitution von körpereigenem Trypsin
Physiologie
Typ
Bildung, Vorkommen
- Trypsin ist ein Verdauungsenzym, das im Saft des Pankreas
(Pankreatin) vorkommt.
- Es wird zusammen mit der Protease Chymotrypsin und einer Carboxypeptidase
sezerniert.
- Manchmal wird auch dieses gesamte eiweißspaltende Enzymsystem unter
dem Namen Trypsin zusammengefasst.
- Trypsin wird zunächst in inaktiver Form, als sogenanntes Trypsinogen,
von der Bauchspeicheldrüse in den Dünndarm abgegeben.
- In Gegenwart von Ca2+-Ionen wird dort durch die Enterokinase
ein Hexapeptid von Trypsinogen abgespalten und man erhält das aktive
Trypsin.
Funktionen, Wirkungen
- Trypsin ist eine Protease (Endopeptidase), d.h. es spaltet Proteine
in Oligopeptide.
- Dabei spaltet Trypsin spezifisch nach den Aminosäuren
Arginin und Lysin
direkt in der Primärstruktur
der Proteine.
- Das pH-Optimum von Trypsin liegt bei ca. pH 8. Seine höchste Stabilität
zeigt es bei pH 3, wo es allerdings inaktiv ist.
- Trypsin kann auch bei der Freisetzung der Kinine
mitwirken.
Chemie
Strukturformel
IUPAC
CAS-Nummer
Eigenschaften
- Weißes bis fast weißes, kristallines oder amorphes (dann
hygroskopisches) Pulver.
- Wenig löslich in Wasser.
- Die Enzymaktivität beträgt mindestens 0,5 mkat/mg.
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