Antikörper

Synonym

• Immunglobuline

Definition

• Spezielle Proteine, die selektiv an bestimmte Strukturen (Antigene) binden und dadurch eine Aktivierung des Immunsystems bewirken.

Aufbau

• Die humanen Immunglobuline bestehen aus mindestens vier Polypeptidketten: 
  • zwei identischen H-Ketten (heavy = schwer)
  • zwei identischen L-Ketten (light = leicht)
• Die Ketten sind untereinander über Disulfidbrücken verbunden und weisen insgesamt die Form eines Y auf.
• Es gibt fünf unterschiedliche H-Ketten, nach denen die Immunglobuline in die entsprechenden Klassen unterteilt werden (γ-, μ-, α-, ε- und δ-Ketten) sowie zwei verschiedene L-Ketten (κ- und λ-Ketten), die in allen fünf Immunglobulin-Klassen vorkommen.
• Mit Hilfe bestimmter Enzyme kann man Immunglobuline aufspalten, es entstehen dabei zwei F_ab-Fragmente (ab = antigenbindend) und das immunologisch nicht spezifische F_c-Stück (c = kristallisierbar).
• Das F_ab-Fragment wird auch als Paratop bezeichnet.
• Die antigenspezifischen Bindungsstellen, die sogenannten CDRs (complementaritdetermining regions) befinden sich am äußeren Ende der beiden F_ab-Fragmente und sind auf dem Bild dunkel abgesetzt:

• Ein Immunglobulin hat üblicherweise zwei F_ab-Fragmente mit zwei identischen Antigenbindungsstellen, es ist bivalent und kann daher zwei identische antigene Strukturen binden.
• Die antigenspezifischen Bindungsstellen bestehen aus variablen Aminosäuresequenzen, weshalb sie auch als V-Region bezeichnet werden
• In einem Organismus können praktisch gegen jedes Antigen spezifische Antikörper synthetisiert werden.
• Das F_c-Stück eines Immunglobulins ist unveränderlich, es gehört mit den F_ab-Stücken zur sogenannten C-Region.
• Am F_c-Teil können keine Antigene gebunden werden, dennoch ist dieses Endstück von großer Bedeutung: Es ist die Bindungsstelle für humorale Faktoren und Zellmembranen, so z.B. für die erste Komplementkomponente oder für Makrophagen.

Klassen

• Den verschiedenen H-Ketten entsprechend, werden fünf Klassen von Immunglobulinen eingeteilt:
  • IgA
  • IgD
  • IgE
  • IgG
  • IgM

Aufgaben

• Das Aufgabengebiet der Immunglobuline lässt sich in drei Bereiche unterteilen, die jedoch voneinander abhängen:
  • Neutralisation des Antigens
  • Opsonierung des Antigens für die Phagozytose
  • Aktivierung des Komplementsystems
• Die Neutralisation des Antigens wird dadurch erreicht, dass zuerst spezifische Antikörper an das Antigen binden. Bereits dadurch verliert es meist seine Fähigkeit zur Bindung an andere Körperzellen. So können z.B. Viren nun nicht mehr in andere Zellen eindringen und diese infizieren.
• Die Opsonierung ist mit dem ersten Schritt untrennbar verbunden. Durch die Besetzung mit Antikörpern werden neutrophile Granulozyten, Makrophagen und Nullzellen angelockt, die die Antigene und ihre Träger nun phagozytieren.
• Die gebildeten Antigen-Antikörper-Komplexe aktivieren auch das Komplementsystem, das ebenfalls zur Zerstörung der Antigene und ihrer Träger beiträgt.

Übersicht

	IgG	IgM	IgA	IgD	IgE
Komplementaktivierung	++	++++	-	-	-
Neutralisierung	++	+	++	-	-
Opsonierung	+++	-	-	-	-
Sensibilisierung von Mastzellen	-	-	-	-	++++
Transport durch Epithel	-	+	++++	-	-
Transport durch Plazenta	+	-	-	-	-
Diffusion zu extravaskulären Stellen	++	-	+	-	+
Serumkonzentration (mg/ml)	13,5	1,25	2,1	0,04	0,0003
Molekulargewicht (Da)	150.000	900.000	160.000	170.000	190.000
Halbwertszeit (d)	21	5	6	3	2
Aufbau	Monomer	Pentamer	Dimer	Monomer	Monomer
Vorkommen	Serum	erste Abwehr	sekrete Schleimhäute	Rezeptoren der B-Zellen	Reagine

• Siehe auch:

  • Antigen-Antikörper-Reaktion

  • Primär- und Sekundärreaktion bei Antigenkontakt

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